Белок- строительный материал жизни - файл n1.docx

Белок- строительный материал жизни
скачать (482.1 kb.)
Доступные файлы (1):
n1.docx483kb.19.11.2012 20:53скачать

n1.docx

Содержание

  1. История изучения ……………………………………………….................2

  2. Белок – строительный элемент жизни……………………….…………...4

  3. Рекомендации по выбору белковой пищи…………………………..........6

  4. Проблемы, возникающие при недостатке белка………………….……...8

  5. Избыток белка……………………………………………………………...9

  6. Метаболизм белков, активизация обмена……………………………….10

  7. Строение белков………………………………………………………......12

  1. Классификация белков………………………………..……….................15

  2. Свойства белков…………………………………………………………..17

  1. Синтез белков…………………………………………………………..…21

  1. Функции белков в организме…………………….....................................23

  1. Значение белков…………….…………………………………………….26

  1. Роль белков для человека……………..……………….………………....27

  2. Использованная литература………………...............................................30


История изучения

Название «протеин» (синоним «белку») происходит от греч. ??ώ??; («прота»), то есть — «главным образом важности». Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин ("яичный белок"), белок из крови, фибрин и глютен из зерна пшеницы. Голландский химик Герхард Мёлдер провёл анализ состава белков и обнаружил, что практически все белки имеют одинаковую эмпирическую формулу. Термин "белок" для обозначения подобных молекул был предложен в 1838 сотрудником Мёлдера Якобом Берцелиусом. Мёлдер также определил продукты разрушения белков - аминокислоты и для одной из них (лейцина) почти точно определил молекулярную массу - 131 Дальтон. В 1888 г. А. Я. Данилевский предположил существование в белках -N-S- химических группировок.

Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года, когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии — лауреат Нобелевской премии) показал, что фермент уреаза была белком. В 1902 г. Э. Фишер предложил пептидную теорию строения белка.

Изучению белков препятствовала сложность их выделения. Поэтому первые исследования белков проводились с использованием тех полипептидов, которые могли быть очищены в большом количестве, т.е. белках крови, куриных яиц, различных токсинах и пищеварительных/метаболических ферментах, которые можно было выделить в местах забоя скота. В конце 1950-х компания Армор Хот Дог К (Armour Hot Dog Co) смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А, которая стала экспериментальным объектом для многих учёных.

Идея о том, что вторичная структура белков образуется в результате образования водородных связей между аминокислотами была высказана Уильямом Астбури в 1933, но Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы Кая Линдерсторма-Лэнга, внёс весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В 1949 Фред Сэнгер определил аминокислотную последовательность инсулина, продемонстрировав таким способом, что белки - это линейные полимеры аминокислот, а не их разветвлённые (как у некоторых сахаров) цепи, коллоиды или циклолы. Первые структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на уровне отдельных атомов были получены в 1960-х и с помощью ЯМР в 1980-х. В 2006 Банк Данных о Белках (Protein Data Bank) содержал около 40 000 структур белков. В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне.
Белок – строительный элемент жизни

   Как известно в клетках людей, животных и растений строительным элементом жизни является органический природный материал - белок. Человеческий организм состоит на 60 процентов из воды, на 20 процентов из жира и на 19 процентов из белка, углеводов и костного вещества, а также примерно на один процент из минеральных веществ, микроэлементов и витаминов.

Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.
Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные выяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы.
Белок – важная составляющая каждой клетки нашего организма. Это органическое соединение, состоящее из 22 аминокислот, которые также известны как строительные элементы жизни.

Белки - это носители энергии жизни. Людям, испытывающим большие физические и умственные напряжения, необходимо обратить внимание на то, чтобы их пища содержала эти вещества в достаточном количестве.

Кто целый день занят на работе, знает, как важно - а очень часто и как сложно - ежедневно и неизменно сохранять хорошее настроение, высокую работоспособность и сосредоточенность. При этом именно в рабочие будни особенно большое значение имеют положительный настрой и хорошее душевное состояние. Как вам удается быть всегда в форме и поддерживать свои серые клеточки в состоянии активности, зависит от многих факторов. Для этого важно вести правильный образ жизни, что предполагает полноценное питание и регулярные порции движения. Если вы тратите много сил на умственную работу, то на протяжении всего дня вы должны потреблять главным образом белковую пищу. Содержащаяся в ней аминокислота тирозин образует гормоны допамин и норадреналин, которые способствуют увеличению работоспособности и помогут вам сохранять бодрость и концентрацию внимания.

Белок, поступающий в организм с пищей, помимо прочего, необходим для построения клеток, производства кровяных телец и образования гормонов или антител. Запасать белок организм может лишь в ограниченном количестве. Если белок не поступает в организм человека регулярно, лучше всего ежедневно, теряется работоспособность. Это происходит потому, что тогда организм вынужден забирать белок из веществ, из которых он построен, чтобы использовать его для поддерживающих жизнь функций (например, для образования антител).

Собственно говоря, белок в той или иной концентрации содержат почти все натуральные продукты питания, например, фрукты или овощи. Особенно богаты белком молоко и молочные продукты, яйца, мясо, рыба, злаки и продукты из них, бобовые, пшеничные зародыши, дрожжи и орехи.

Взрослому человеку рекомендуется ежедневно потреблять от 50 до 60 граммов белка. Эта потребность может покрываться как животным, так и растительным белком. Животный белок обычно содержит относительно много жира, причем с увеличением содержания жира количество белка уменьшается. Поэтому в целях сохранения хорошей фигуры и хорошего настроения необходимо выбирать те продукты питания, которые, поставляя вам белок, в то же время содержат мало жира (например, обезжиренное молоко, нежирный йогурт и т.д.).

Однако белок не сразу становится белком. Для человека потребление животного белка биологически более ценно, чем растительного, поскольку содержащиеся в животном белке незаменимые аминокислоты легче перевариваются и растворяются человеческим организмом. Но для сбалансированного питания рекомендуется все же потреблять оба вида белка, поскольку тогда незаменимые и заменимые аминокислоты образуют особенно ценную комбинацию белков.

Наиболее ценную комбинацию белков образуют картофель и яйца. Картофель поставляет нам ценную комбинацию белков также и в сочетании с молоком и молочными продуктами, а кроме того, с нежирным мясом и рыбой. Это же можно сказать и о комбинации продуктов из злаков с молоком, молочными продуктами, мясом, яйцами или с бобовыми, которые, в свою очередь, дают прекрасное сочетание с яйцами, продуктами из злаков, молока и молочных продуктов.

При выборе продуктов питания, содержащих белок, вы должны обратить внимание и на продукты растительного происхождения, а также на молоко и молочные продукты, поскольку они содержат намного меньше жира, чем животные носители белка. Лучше всего, если их соотношение будет сбалансировано.

Рекомендации по выбору белковой пищи.

В настоящее время качество пищевых белков оценивают по коэффициенту их усвоения. Он учитывает аминокислотный состав (химическую ценность) и полноту переваривания (биологическую ценность) белков. Продукты, имеющие коэффициент усвоения равный 1,0, являются наиболее полноценными источниками белка. Оценка качества белков различных продуктов по данным ВОЗ приведена в таблице.

Коэффициент усвоения некоторых продуктов.

Источник белка

Коэффициент усвоения

 Молоко

1,00

 Изолированный соевый белок

1,00

 Яйца

1,00

 Говядина

0,92

 Гороховая мука

0,69

 Фасоль консервированная

0,68

 Овес

0,57

 Чечевица

0,52

 Арахис

0,52

 Пшеница

0,40

Высококачественными белковыми продуктами являются молоко, яйца и мясо, которые, к сожалению, часто содержат довольно много жира, поэтому необходимо помнить, что при наличии даже небольшого количества жира следует ограничить себя в излишнем потреблении калорий.

Предпочтительные белковые продукты: нежирные сыры, обезжиренный творог, яичный белок, большинство свежей рыбы и морепродукты, нежирная телятина, молодой барашек, куры, индейка, предпочтительно белое мясо без кожицы, соевое мясо, соевое молоко или соевые сыры (тофу).

Менее предпочтительные продукты: темное мясо кур и индеек, домашний творог, нежирная нарезка холодного копчения, красное мясо (вырезка), переработанное мясо: бекон, салями, ветчина, молоко и йогурты с сахаром.

Яичный белок представляет собой чистый белок, лишенный жира. Постное мясо содержит в себе около 50 % калорий, приходящихся на долю белков, снятое (обезжиренное) молоко - 40 %, овощи - около 30 % и содержащие крахмалы продукты - около 15 %.

Основное правило при выборе белковой пищи в следующем: высокий коэффициент усвоения белка и большее содержание белка на единицу калорий. Таким образом, при выборе продуктов выбирайте продукты с высоким содержанием белка и низким содержанием жира.

Лучше усваиваются белки, подвергнутые тепловой обработке, так как они становятся более доступными для ферментов желудочно-кишечного тракта (ЖКТ). Однако, тепловая обработка может снижать биологическую ценность белка из-за разрушения некоторых аминокислот.

Для примера приведем таблицу содержания белка и жира в 100 граммах в некоторых продуктах, богатых белком.

Продукт

Белки, г

Жиры, г

 Сердце

15

3

 Куры

20,8

8,8

 Говядина

18,9

12,4

 Свинина нежирная

16,4

27,8

 Свинина жирная

11,4

49,3

 Телятина

19,7

1,2

 Диабетическая вареная колбаса

12,1

22,8

 Диетическая вареная колбаса

12,1

13,5

 Докторская вареная колбаса

13,7

22,8

 Краковская сырокопченая колбаса

16,2

44,6

 Минская сырокопченая колбаса

23

17,4

 Сельдь

17,7

19,5

 Минтай

15,9

0,7

 Скумбрия

18

9

 Икра осетровая зернистая

28,9

9,7

 Арахис

26,3

45,2

 Семя подсолнечника

20,7

52,9

 Хлеб ржаной

4,7

0,7

 Хлеб пшеничный из муки I сорта

7,7

2,4

 Сдобная выпечка

7,6

4,5

 Гречневая ядрица

12,6

2,6

 Рисовая

7

0,6

 Овсяная

11,9

5,8

 Горох цельный

23

1,2

 Соя

34,9

17,3

 Фасоль

22,3

1,7

 Соевое мясо

52

1

 Молоко

2,8

3,2

 Йогурт натуральный 1.5% жирности

5

1,5

 Кефир нежирный

3

0,1

 Творог нежирный

18

0,6

 Сыр российский

23,4

30

Проблемы, возникающие при недостатке белка.

Недостаток белков в питании вызывает у детей замедление роста и развития, а у взрослых - глубокие изменения в печени, нарушение деятельности желез внутренней секреции, изменение гормонального фона, ухудшение усвоения питательных веществ, проблемы с сердечной мышцей, ухудшение памяти и работоспособности. Все это связано с тем, что белки участвуют практически во всех процессах организма.

В 70 годах отмечались смертельные случаи у людей, длительное время соблюдающих низкокалорийные диеты с выраженным недостатком белка. Происходило это из-за серьезных нарушений в деятельности сердечной мышцы.

Дефицит белка уменьшает устойчивость организма к инфекциям, так как снижается уровень образования антител. Нарушается синтез и других защитных факторов - лизоцима и интерферона, из-за чего обостряется течение воспалительных процессов. Кроме того, белковая недостаточность часто сопровождается авитаминозом В12, А, Д, К и так далее, что также влияет на состояние здоровья.

Дефицит полноценного белка в организме может иметь пагубные последствия практически для всего организма. Нарушается выработка ферментов и соответственно усвоение важнейших питательных веществ. При нехватке белка ухудшается усвоение некоторых витаминов, полезных жиров, многих микроэлементов. Т.к. гормоны являются белковыми структурами, недостаток белка может привести к серьезным гормональным нарушениям.

Любая физическая активность наносит вред клеткам мышц, и чем больше нагрузка, тем больший вред она наносит мышцам. Для "ремонта" поврежденных мышечных клеток требуется достаточное количество качественного белка. Благотворное влияние физической активности на состояние здоровья может проявляться только при достаточном поступлении белка с пищей. 

Избыток белка.

Если количество белка в рационе незначительно превышает необходимое для поддержания азотистого баланса, то вреда от этого нет. Избыток аминокислот в данном случае просто используется как источник энергии. В качестве примера можно сослаться на эскимосов, которые потребляют мало углеводов и примерно в десять раз больше белка, чем требуется для поддержания азотистого баланса.

Однако, для большинства людей при отсутствии интенсивных физических нагрузок потребление более 1,7 гр. на кг веса может привести к неблагоприятным последствиям. Избыточное поступление белков с пищей не приносит пользу, поскольку они не могут накапливаться в организме. Вместо этого печень превращает излишки белков в глюкозу и азотистые соединения, такие как мочевина, которую почки должны активно выводить из организма. Кроме того особую важность приобретает соблюдение оптимального питьевого режима. Избыточное количество белков приводит к кислой реакции организма, что в свою очередь увеличивает потерю кальция. Кроме того, богатая белком мясная пища часто содержит такие продукты, как пурины, и некоторые из них в процессе метаболизма могут откладываться в суставах, вызывая развитие подагры. Надо отметить, что проблемы, связанные с избытком белка, встречаются крайне редко! В нашем обычном рационе чаще всего не хватает полноценного белка!

Оценивают достаточность белка в рационе по азотистому балансу. В организме человека постоянно происходит синтез новых белков и удаление из него конечных продуктов белкового обмена. В состав белков входит азот, который не содержится ни в углеводах, ни в жирах. И если он откладывается в запас в организме, то только в составе белков. Если же в результате распада белков азот выходит из их состава, то он удаляется с мочой. Для того чтобы организм функционировал на оптимальном уровне, необходимо восполнение удаляемого азота. Если количество восполняемого пищей азота соответствует количеству экскретируемого, то такое состояние носит название азотистого (или протеинового) баланса.

Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белок непосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческим организмом, нo и вызывает ряд серьезных осложнений и может наступить даже смерть при параличе дыхания, резком нарушение сердечной деятельности и общих судорогах.

Метаболизм белков, активизация обмена.

На усвоение белка организму требуется много энергии. Белки - высокомолекулярные соединения, состоящие из нескольких сотен аминокислот. Для усвоения и использования белка необходимо, расщепить его на короткие аминокислотные цепочки или сами аминокислоты. Это - длительный процесс. Проходит он на протяжении всего движения белковой пищи по желудочно – кишечному тракту (ЖКТ) и требует много различных ферментов, которые организм должен синтезировать и направить в ЖКТ. После того, как белки всосались из ЖКТ, организм затрачивает много энергии на синтез белков. Кроме этого, организму необходимо приложить определенные усилия для вывода продуктов белкового обмена (азотистых соединений) из организма. Все это в сумме требует большое количество энергии на усвоение белковой пищи. Поэтому во время приема белковой пищи ускоряется метаболизм и увеличиваются затраты энергии на внутренние процессы.

Увеличение энергии на усвоение пищи называется специфическим динамическим действием пищи. На усвоение пищи организм может тратить до 15% от общей калорийности рациона. Больше всего энергии требуется для усвоения белков (30-40% от их собственной энергетической ценности). При потреблении жиров и углеводов на их усвоение тратится 5-7% содержащейся в них энергии.

Пища, имеющая высокое содержание белка, также способствует усилению теплопродукции в процессе метаболизма и некоторому повышению температуры тела, что дополнительно приводит к увеличению расхода энергии организмом на термогенез.

Белки крайне редко используется как энергетическая субстанция. Связано это с тем, что использование белка в качестве источника энергии невыгодно, поскольку из определенного количества углеводов и жиров можно получить намного больше калорий и значительно эффективнее, чем из такого же количества белка. Кроме этого в нашем рационе практически не бывает избытка белков. Обычно их хватает (не всегда) только для основных пластических функций. Поэтому для усвоения белков организм использует энергию из углеводов и жиров. А если в питании не хватает источников энергии в виде углеводов и жиров, организм начинает активно использовать накопленные жиры.

Достаточное количество белка в рационе питания обеспечивает увеличение энергии на основной обмен на 18-20 %. Максимальное увеличение основного обмена после приема белковой пищи наступает через 3-5 часов после приема. На некоторых программах СЧЗП учитывается этот фактор и между 3 приемами пищи через 2,5-3 часа рекомендуется белковый перекус в виде специальных коктейля, супа, сока или батончика. Эти перекусы специально разработаны и содержат достаточно большое количество белка при низком содержании углеводов и жиров. Делая через 3 часа после приема пищи перекус белковыми продуктами с низким содержанием углеводов, мы поддерживаем высокий уровень метаболизма в течение всего дня. А за счет низкого содержания углеводов это не приводит к значительным колебаниям сахара в крови и скачкам инсулина. Стабильный уровень сахара в крови, является одним из важных факторов борьбы с чувством голода.

Достаточное количество белка в рационе способствует активизации и нормализации замедленного обмена веществ у людей с избыточной массой тела, а также не позволяет организму терять мышечную массу. Дело в том, что организму постоянно требуются белки для функционирования, и поэтому при недостатке белка в пище происходит использование белка мышц для поддержания эффективной работы различных систем нашего организма. Происходит это потому, что мышцы менее важны для обеспечения жизненных функций организма, чем многие другие органы. В свою очередь, в мышцах сгорает больше всего калорий и соответственно уменьшение мышечной массы снижает энергетические траты организма и основной обмен. Для поддержания жизнедеятельности организму требуется 20 Ккал на каждый кг мышечной массы. Если снижается мышечная масса, то снижается и затраты на основной обмен. Если два человека одинаковой массы, но мышечная масса различна, то и затраты энергии организмом у каждого различны.

Строение белков.

Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными пептидными связями – СО - NН -

Мономерами белков являются аминокислоты.

Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (-СООН), щелочные – аминогруппой (-NH2). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы (-CHNH2 – COOH), и отличается от любой другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом.d:\documents and settings\аня\мои документы\мои рисунки\научные картинки\molecule.jpeg

Существуют:

Простейшая аминокислота – глицерин NH2 – CH2 – COOH.

Но разные аминокислоты могут содержать различные радикалы CH3 – CHNH2 – COOH

H – O - - CH2 – CHNH2 – COOH
Структура белков.

Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной.
Типы структур:
Первичная – определяется последовательностью аминокислот. Из трёх аминокислот – 27 комбинаций, тогда из 20 аминокислот – 101300 длиной каждая не менее 100 остатков, следовательно, продолжается эволюционный процесс.



Схематическое изображение первичной структуры белка. Как видно, различные R-группы аминокислотных остатков образуют ответвления от основной цепи, построенной из одинаковых звеньев.
Вторичная – спираль, полая внутри, которая удерживается водородными связями, при этом радикалы направлены наружу, способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы — NH — и карбонильной группы — СО —, которые разделены четырьмя аминокислотными фрагментами). Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали – 0,544 нм. d:\documents and settings\аня\мои документы\мои рисунки\научные картинки\p0158.jpeg

Третичная – физиологически активная структура, спираль, закрученная в клубок. Отрицательно и положительно заряженные R – группы аминокислот притягиваются и сближают участки белковой цепи, так образуется клубок, поддерживаемый сульфидными мостками (- S – S -).

Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна -спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты».Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань).



Структура Белков - 3-х мерная структура миоглобина с выделенными ?-спиралями.



Структура Белков - Примеры изображения трёхмерной структуры биологической единицы белка. Слева - "палочковая" модель, с изображением всех атомов и связей между ними. Цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы, ?-спирали и ?-листы. Справа изображена контактная поверхность белка, на основании Ван-Дер-Ваальсовых радиусов атомов. Цветами показаны особенности активности участков.

Четвертичная структура – относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, иоными, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина и инсулина.

В человеческом организме около 100 000 белков, молекулярная масса которых от нескольких тысяч до нескольких миллионов.



Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) and глютаминсинтетаза (фермент)

Классификация белков.

Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки:

По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков (протеины), и сложные (протеиды). Сложные могут включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов).

По ряду характерных свойств протеины можно разделить на несколько подгрупп:

Альбумины. Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускульной ткани, молочный альбумин.

Глобулины. Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин белка куриного яйца.

Гистоны. Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках.

Протамины. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли; содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб.

Проламины. Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80% -ном спирте. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.

Склеропротеины. Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин.

Кератин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. По химическому составу кератин богат серой.

Коллагены. Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ (фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов.

Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.

Протеиды также можно разделить на несколько групп:

Фосфопротеиды содержат в своем составе фосфор. Они имеют определенно выраженный кислотный характер.

Главнейшим представителем фосфопротеидов является казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина называются казеинатами.

При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокисании. Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится в желтке куриного яйца.

Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту.

Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме.

Гликопротеиды. Некоторые белки этой группы встречаются в слизистых соединениях животных организмов и обусловливаются свойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени, железах желудка и кишечника. Другие гликопротеиды находятся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т.д. Исследованные представители гликопротеидов являются сочетанием белков с веществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной и уксусной кислот.


Свойства белков

Физические свойства.

Белки – амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко растворимые в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию агентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5–7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (104—107).

Химические свойства.
1.Гидратация.

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (–CO–NH–, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяют- ся, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма– полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень – сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Гидрофильность, главное качество зерна пшеницы, белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

2. Денатурация белков.

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.




Необратимая денатурация белка куриного яйца под воздействием высокой температуры

Мышиное антитело против холеры, присоединённое к углеводородному антигену

3.Пенообразование.

Процесс пенообразования–это способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость – газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле).Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

4.Горение.

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

5.Цветные реакции.


6.Амфотерные свойства

В белках содержатся карбоксил и аминогруппа и при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяться с катионом щелочи, образуя соль альбуминат:

│ │

R R

При действии же кислот он становится катионом, образуя синтонин:

| |

R R
7.Гидролиз белков.

O H O

|| | || H+ O O

–NH–CH–C–N–CH–C– +2nH2O nH2N–CH–C + nH2N–CH–C

| | | |

R1 R2 n R1 OH R2 OH

Реакция гидролиза идет с образованием аминокислот. В общем виде ее можно записать так:


полипептид (белок) аминокислота-1 аминокислота-2

Синтез белков

Химический синтез

Короткие белки могут быть синтезированы химическим путём с помощью группы методов, которые используют органический синтез, например, химическое лигирование. Большинство методов химического синтеза проходят в направлении от С-конца к N-концу, в противоположность биосинтезу. Таким образом можно получить короткий иммунногенный пептид (эпитоп), необходимый для получения антител путём инъекции в животных или получения гибридом. Химический синтез позволяет вводить искусственные т.е. не встречающиеся в обычных белках аминокислоты, например, присоединять флуоресцентные пробы к боковым цепям аминокислот. Химические методы синтеза неэффективны при длине белков более 300 аминокислот, кроме того, искусственные белки могут иметь неправильную третичную структуру и у аминокислот искусственных белков отсутствуют посттрансляционные модификации.

Биосинтез белков

Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах. Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислот, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический код состоит из трёхбуквенных "слов", называемых кодонами, каждый кодон отвечает за присоединение к белку одной аминокислоты, например, АУГ соответствует метионину. Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов, общее число возможных кодонов равно 64, так как в белках используется 20 аминокислот, многие аминокислоты определяются более, чем одним кодоном. Гены, кодирующие белки сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) белками РНК-полимеразами.

У прокариот мРНК может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции, а у эукариот она транспортируется из ядра в цитоплазму, где находятся рибосомы. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду.

Процесс синтеза белка с мРНК называется трансляцией. Во время начальной стадии биосинтеза белков, инициации, обычно метиониновый кодон, узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена метиониновая транспортная РНК (тРНК). После узнавания стартового кодона к малой субъединице присоединяется большая субъединица и начинается вторая стадия трансляции - элонгация. При каждом движении рибосомы от 5' к 3' концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между тремя нуклеотидами (кодоном) мРНК и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, которой присоединена соответствующая аминокислота. Синтез пептидной связи катализируется рибосомальной РНК рРНК, образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Рибосомальная рРНК катализирует образование пептидной связи между последней аминокислотой растущего пептида и аминокислотой, присоединённой к тРНК, позиционируя атомы азота и углерода в положениии, благоприятном для прохождения реакции. Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяют аминокислоты к их тРНК. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют последнюю тРНК от белка, прекращая его синтез. Таким образом, белки всегда синтезируются от N- к C- концу.

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c6/ribosome_%28bacteria%29.jpg/300px-ribosome_%28bacteria%29.jpg

Молекулярная модель малой (слева) и большой (справа) субъединиц бактериальной рибосомы — молекулярной машины, синтезирующей белки. Голубым цветом показаны белки в составе рибосомы, но основную структурную роль выполняет рРНК

Функции белков в организме

Так как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки - необходимые компоненты всех живых организмов, и участвуют в каждом внутреннем процессе клетки. Они являются обязательными компонентами в питании человека и животных, так как не все необходимые аминокислоты могут синтезироваться в организме, и должны поступать из еды. Через процесс пищеварения животные разлагают поглощенные белки при помощи ферментов (также белковой природы) на свободные аминокислоты, которые потом можно использовать для синтезирования белков этого организма.

Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл или секретируются во внеклеточное пространство.

Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная роль белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - группа белков, обладающая специфическими каталитическими свойствами, т.е. каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты принимают участие в большинстве реакций переваривания сложных молекул анаболизма и их синтеза катаболизма, а также репликации и репарации ДНК и синтезе РНК. Известно несколько тысяч ферментов, среди них, например, пепсин, расщепляет белки в процессе пищеварения. В процесс пострансляционной модификации некоторые ферменты добавляют или удаляют химические группы на других белках. Известно около 4000 реакций, катализируемых белками. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа иногда огромно, например, реакция, катализируемая ферментом оротат - карбоксилазой протекает в 1017 быстрее некатализируемой (78 миллионов лет без фермента, 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые изменяются в результате реакции и присоединяемые ферментом, называются субстратами.

Хотя ферменты обычно состоят из сотен аминокислот, только небольшая часть из них взаимодействуют с субстратом, и еще меньшее количество, в среднем 3-4 аминокислоты, часто расположенные далеко друг от друга в первичной аминокислотной последовательности, напрямую участвуют в катализе. Часть фермента, которые присоединяет субстрат и содержит каталитические аминокислоты, называется активным центром фермента.

Структурная функция

Структурные белки, как своего рода арматура, придают форму жидкому внутреннему содержимому клетки. Большинство структурных белков являются филаментозными белками, например, мономеры актина и тубулина - это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, который позволяет клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин - основные компоненты соединительной ткани, например, хряща, а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья и некоторые раковины.

Защитная функция

Белки, входящие в состав крови, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение так и от атаки патогенов. Примерами первой группы белков служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови, а антитела (иммуноглобулины), нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, просоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закреплаться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами. В то время как ферменты имеют ограниченное сродство к субстрату, поскольку слишком сильное присоединение к субстрату может мешать протеканию катализируемой реакции, стойкость присоединения антител к антигену ничем не ограничено.

Регуляторная функция

Многие процессы в организме регулируются небольшими белковыми молекулами, полипептидными гормонами и цитокинами. Примеры этих белков, соответственно, инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови и фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления.

Транспортная функция

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, должны иметь высокое сродство (афинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков служит гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные белки содержат внутренние каналы, которые позволяют таким молекулам перемещаться внутрь или наружу. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона, так калийные и натриевые каналы часто различают эти сходные ионы и пропускают только один из них.

Запасная (резервная) функция белков

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода; белки яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут быть как находящимися в растворе, так и встроенными в клеточную мембрану молекулами. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, который с помощью конформационных изменений передаётся на другую часть молекулы, активирующую передачу сигнала на другие клеточные компоненты. У многих рецепторов часть, молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой (рецептор), находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал (эффектор) внутри.

Моторная и сократительные функции

Целый класс моторных белков, участвует как в макро-движениях организма, например, сокращении мышц (миозин), так и в активном и направленном внутриклеточном транспорте (кинезин, динеин).

Значение белков.
Белки – ферменты
В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций. Быстрое протекание этих реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций,– ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Все они белки.

Каждый фермент обеспечивает одну или несколько реакций одного типа. Например, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клеток) расщепляются специальным ферментом, который не действует на полисахариды (крахмал, гликоген) или на белки. В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов одинаковых операций в минуту. Вход этих реакций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веществами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным.

Ферменты выполняют работу наилучшим образом только при оптимальной температуре (например, у человека и теплокровных животных при 37°C) и определенной концентрации ионов водорода в среде.

Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет своего рода биохимический конвейер.

Белки - гормоны

Гормоны– регуляторы физиологических процессов. Часть гормонов (но не все) животных и человека являются белками. Так, белковый гормон инсулин (гормон поджелудочной железы) активирует захват клетками молекул глюкозы и расщепление или запасание их внутри клетки. Если не хватает инсулина, то глюкоза накапливается в крови в избытке. Клетки без помощи инсулина не способны ее захватить – они голодают. Именно в этом причина развития диабета – болезни, вызываемой недостатком инсулина в организме. Гормоны выполняют важнейшую функцию в организме, управляя активностью ферментов. Так, инсулин активирует в клетках печени фермент, синтезирующий из глюкозы другое органическое вещество – гликоген, и ряд других ферментов.

Белки- средства защиты

На попадание бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм реагирует выработкой специальных защитных белков – антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» – антитела. Механизм сопротивления возбудителям заболеваний называют иммунитетом. Помимо антител, растворенных в крови, имеются антитела на поверхности специальных клеток, которые захватывают чужеродные клетки. Это клеточный иммунитет, обеспечивающий в большинстве случаев и уничтожение вновь возникающих раковых клеток. Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые бактерии либо вирусы (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворная неослабленная бактерия или вирус попадают в такой организм, они встречают прочный защитный барьер из антител.
Роль белков для человека.
Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Энергия, получаемая при распаде белков, может быть без всякого ущерба для организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов. Однако очень важно, что организм человека и животных не может обходиться без регулярного поступления белков извне.

Опыт показывает, что даже довольно длительное выключение жиров или углеводов из питания животного не вызывает тяжелых расстройств здоровья. Но прием в течение нескольких дней пищи, не содержащей белков, приводит к серьезным нарушениям, а продолжительное безбелковое питание неизбежно кончается смертью животного. Все это имеет место даже при обильном питании углеводами и жирами.

Какое же количество белка необходимо в питании человека, чтобы обеспечить сохранение его здоровья и работоспособности? «Коэффициент изнашивания» у взрослого человека составляет около 23 граммов белка. Но азотистое равновесие устанавливается при приеме более высоких количеств белка в пище, чем того требует так называемый «коэффициент изнашивания». В среднем азотистое равновесие устанавливается у человека при потреблении 30-45 граммов белка в сутки. Этот минимум белка, необходимый для того, чтобы поддерживать азотистое равновесие на рационе, полностью покрывающем энергетические потребности организма, получил название «физиологического минимума белка». Азотистое равновесие у человека и животных, таким образом, возможно, получить при приеме с пищей белка в количестве примерно вдвое большем, чем это необходимо по «коэффициенту изнашивания».

Ученые пришли к выводу, что взрослый человек должен потреблять ежедневно при трате энергии в 1500 ккал не менее 100 грамм, а в жарком климате – не менее 120 грамм белка. Эти нормы соответствуют умственному труду или труду физическому, полностью механизированному. При расходовании большего количества энергии, то есть при физическом труде, недостаточно механизированном, необходимо добавочно 10 грамм белка на каждые 500 ккал. Таким образом, при физическом труде с тратой энергии в 4000 ккал требуется 130-150 грамм белка в сутки.

Растущий организм испытывает потребность в белке в зависимости от возраста. Нормы белка для детей приведены в следующей таблице:

Для удовлетворения потребностей организма существенным является не только количество, но и качество белков в пище. Различные белки отличаются друг от друга процентным содержанием аминокислот. В зависимости от аминокислотного состава, организму требуется одного белка больше, а другого меньше. В этом смысле можно говорить о различной биологической ценности белков. Биологическая ценность белка определяется также степенью усвоения его организмом. Белки, находящиеся в продуктах питания, потребляемых человеком, содержат в тех или иных количествах все аминокислоты. Изучение азотистого обмена у взрослых людей позволило сделать вывод, что для удовлетворительного самочувствия необходимо восемь незаменимых аминокислот и источники азота.

Но установленные «оптимальные уровни» аминокислот в питании человека не являются постоянными при любых условиях. Они могут значительно возрастать, причем неравномерно для различных аминокислот, при некоторых физиологических или патологических состояниях. Если пища, состоящая из разных продуктов, содержит неполноценные белки с различным составом аминокислот, дополняющих одна другую, то в результате из нескольких продуктов с неполноценными белками мы получаем пищу с белковым составом, соответствующим требованиям организма. В таблице приводится содержание белков в разных продуктах.

Использованная литература





Учебный материал
© bib.convdocs.org
При копировании укажите ссылку.
обратиться к администрации