Думбай В.Н., Бугаев К.Е. Физиологические основы валеологии труда и спорта - файл n1.doc
Думбай В.Н., Бугаев К.Е. Физиологические основы валеологии труда и спортаскачать (857 kb.)
Доступные файлы (1):
n1.doc
4. ФИЗИОЛОГИЯ ДВИГАТЕЛЬНОЙ СИСТЕМЫ
Скелетная, или соматическая, мускулатура человека составляет 30 - 35 % массы тела и представлена поперечно-полосатой мышечной тканью. Функции мышечной системы разнообразны. Кроме основной — поддержания позы, движения, фиксации внутренностей, следует отметить и биологические функции — участие в обмене веществ, терморегуляции и поддержания тонуса нервной и сердечно-сосудистой систем.
4.1 Морфо - функциональные особенности скелетных мышечных волокон
Основу скелетной мышцы составляют мышечные волокна. Длина волокна зависит от длины мышцы и колеблется от 5 до 400 мм, поперечный размер — от 10 до 100 мкм. Каждое мышечное волокно имеет наружную мембрану - сарколемму, структура которой напоминает мембрану нейрона. Это сходство заключается не только в особенностях строения, но и функциональных возможностях — именно на сарколемме формируется распространяющийся потенциал действия мышечного волокна, как это имеет место на мембране нервной клетки. Содержимое мышечного волокна (саркоплазма) представлена миофибриллами — сократительными элементами, и жидким компонентом — саркоплазматическим матриксом, в котором "плавают" миофибриллы. В саркоплазме выделяется так же саркоплазматический ретикулюм — система мешочков и продольных трубочек, расположенных параллельно миофибриллам. Внутри мышечного волокна имеются также поперечные трубочки (Т-система), лежащие перпендикулярно к миофибриллам. Поперечные трубочки имеют мембрану, сходную с мембраной сарколеммы, и выглядят как впячивания наружной мембраны внутрь мышечного волокна. В местах пересечения продольных и поперечных трубочек, т.е. в месте их контакта, образуются цистерны. Полость поперечной трубочки соединена с межклеточным пространством, таким образом, обеспечивается обмен содержимым между мышечной клеткой и окружающим пространством и передача возбуждения от сарколеммы внутрь мышечного волокна к миофибриллам. В одном мышечном волокне содержится до 1000 миофибрилл. Каждая миофибрилла состоит из миофиламентов двух видов — тонких и толстых. Первые состоят в основном из молекул белка актина, вторые из миозина. В состав тонких волокон входят также регуляторные белки тропомиозин, тропин, альфа-актинин и бета-актинин. При мышечном сокращении, миозин и одна из фракций актина — Ф-актин — образуют новый белковый комплекс — актомиозин. В миофибрилле актиновые и миозиновые волокна расположены определенным образом. Тонкие чередуются с толстыми, формируя характерную структуру, называемую саркомером, — основную функциональную субъединицу мышцы. Соотношение пучков таково, что микроскопическая картина миофибрилл имеет поперечную исчерченность, в связи с чем, скелетные мышцы и получили свое название. Светлые участки свидетельствуют о присутствии только тонких волокон (I-диски), темные участки — часть саркомера, где присутствуют и тонкие и толстые волокна (А-диски). Самая центральная часть диска содержит только толстые (миозиновые) нити и обозначается как Н-зона. Таким образом, пучки актиновых и миозиновых нитей перекрываются не по всей длине, что является решающим обстоятельством в механизме мышечного сокращения.
Мышца укорачивает свою длину, т.е. сокращается в результате укорочения множества саркомеров, соединенных в миофибрилле последовательно. Согласно общепризнанной теории Хаксли и Хенсона /1954/, укорочение саркомера обеспечивается взаимным скольжением актиновых и миозиновых нитей (теория скольжения). При этом длина самих нитей не изменяется, а увеличивается лишь степень их перекрытия, о чем свидетельствует сохранность размеров А-диска и укорочение I-диска и Н-зоны. При растяжении мышцы, тонкие актиновые волокна выходят из промежутков между толстыми миозиновыми, размеры Н-зоны и I-диска увеличиваются, при неизменности абсолютной длины самих нитей, т.е. степень перекрытия актиновых и миозиновых нитей уменьшается. При изотоническом сокращении длина каждого саркомера уменьшается всего лишь на 1 мкм, однако, вследствие огромного количества саркомеров, соединенных последовательно, целая мышца при сокращении может уменьшать свою длину на 25 – 30 %. Интимный механизм мышечного сокращения сегодня изучен достаточно подробно и представляется как последовательность следующих процессов:
— Обусловленное приходом нервного импульса в окончание аксона двигательного нейрона выделение медиатора (АХ) в синаптическую щель.
— Взаимодействие АХ с рецепторами на постсинаптической мембране мышечного волокна и образование комплекса АХ-рецептор.
—Увеличение проницаемости постсинаптической мембраны и формирование местного электрического потенциала — потенциала концевой пластинки (ПКП).
— Формирование распространяющегося потенциала действия, охватывающего всю мембрану мышечной клетки.
— Распространение потенциала действия по поперечным трубочкам внутрь клетки, переход возбуждения на саркоплазматический ретикулюм.
— Освобождение ионов Са
++, хранящегося в цистернах, переход ионов Са
++ во внутриклеточную жидкость и контакт их с миофибриллами.
— Включение механизма скольжения, т.е. сокращение мышечных волокон.
Под влиянием потенциала действия концевой пластинки, распространяющегося на Т-систему, выделяется большое количество ионов Са
++, которые немедленно вступают в связь с тропонином, вследствие чего система тропонин - тропомиозин утрачивает способность тормозить взаимодействие актина с миозином. Энергия для мышечного сокращения освобождается активированной АТФ-азой актомиозина, гидролизующей АТФ на АДФ и фосфат. При этом освобождается до 10 ккал на моль АТФ. Ресинтез АТФ происходит за счет креатинфосфата, процессов гликогенолиза и гликолиза. Прекращение возбуждения ведет к снижению концентрации ионов Са
++ в межфибриллярном пространстве вследствие активного поглощения его мембранами саркоплазматического ретикулюма (кальциевый насос).
При этом реактивируется система тропонин-тропомиозин, которая вновь начинает тормозить взаимодействие актина и миозина, снижается АТФ-азная активность миозина. Этот процесс сопровождается расслаблением мышечного волокна. Схема этого процесса представлена на рис. 6.
Рис.6
Мышечные волокна разделяются на два основных вида: белые, обеспечивающие быструю двигательную активность, и красные, способные к длительному поддержанию сокращения. Обычно в любой мышце присутствуют и те и другие. Превалирование в мышце белых или красных волокон обуславливает и свойства целых мышц — либо быстроту сокращения, либо способность к длительному поддержанию сокращения. Белые мышечные волокна отличаются высоким содержанием миофибрилл при сравнительно небольшом объеме саркоплазмы, незначительным содержанием миоглобина, высоким содержанием гликогена и гликолитических ферментов. Для красных мышечных волокон характерно высокое содержание миоглобина, обилие цитоплазматических органелл (в особенности митохондрий), наличие триглицеридов. Функционально белые мышечные волокна отличаются от красных большей АТФ-азной активностью миозина.
В таблице 6 представлены некоторые характеристики быстрых и медленных мышечных волокон.
Быстрые волокна в литературе обычно обозначаются как волокна II типа или как F-волокна (от английского Fast — быстрый), медленные как волокна I типа или как S волокна (от английского Slow — медленный). Медленные волокна более выносливы, они имеют богатую капиллярную сеть, а наличие в них триглицеридов и значительных запасов миоглобина обуславливают их способность к выполнению значительной работы на выносливость в основном аэробного характера. Быстрые мышечные волокна имеют большую активность гликолитических ферментов и более приспособлены к выполнению относительно кратковременных сокращений большой мощности. Быстрые волокна представлены двумя разновидностями — подтип II-A и подтип II-B. Волокна II-A несколько толще волокон подтипа II-B, они более приспособлены к аэробным условиям энергообразования, они более выносливы.
Таблица 6 Биохимические и физиологические характеристики трех видов мышечных волокон у человека: биохимические данные — исследования четырехглавой мышцы бедра /Б.Салтин и др.,1977/, физиологические данные — исследования медиальной икроножной мышцы /Р.Гарнетт и др.,1979/
Характеристики | Виды мышечных волокон |
| 1 | II - А | II - В |
Биохимические (активность ферментов мМ / кг сырого веса): | | | |
СДГ (окислительный фермент) | 11.5 | 9.0 | 6.5 |
ФФК (гликолитический фермент) | 9.4 | 14.4 | 20.0 |
Физиологические: время одиночного сокращения (мс) | 94.3 | 64.5 | 69.6 |
Сила одиночного сокращ.я (г) | 11.5 | 13.8 | 46.3 |
Индекс утомляемости * | 0.84 | 0.82 | 0.63 |
* Индекс утомляемости — отношение силы одиночного сокращения после 3000 сокращений к силе исходного, контрольного, одиночного сокращения.
Таким образом, волокна подтипа II-A представляются как промежуточные между классическими медленными (I тип) и быстрыми (подтип II-B) мышечными волокнами. Например, двуглавая мышца плеча содержит до 61 % медленных волокон, а камбаловидная — на 98 - 100 % состоит из медленных волокон. Отсюда понятна высокая выносливость последней и быстрая утомляемость первой. И все же большинство мышц человека содержат и те, и другие волокна, и существует точка зрения, что морфологические и функциональные характеристики мышечных волокон не являются постоянными и могут отражать разные функциональные состояния последних.