Думбай В.Н., Бугаев К.Е. Физиологические основы валеологии труда и спорта - файл n1.doc

Думбай В.Н., Бугаев К.Е. Физиологические основы валеологии труда и спорта
скачать (857 kb.)
Доступные файлы (1):

n1.doc

857kb.

20.11.2012 05:12

скачать

n1.doc

4. ФИЗИОЛОГИЯ ДВИГАТЕЛЬНОЙ СИСТЕМЫ

Скелетная, или соматическая, мускулатура человека сос­тавляет 30 - 35 % массы тела и представлена поперечно-полосатой мышечной тканью. Функции мышечной системы разнооб­разны. Кроме основной — поддержания позы, движения, фик­сации внутренностей, следует отметить и биологические функ­ции — участие в обмене веществ, терморегуляции и поддер­жания тонуса нервной и сердечно-сосудистой систем.

4.1 Морфо - функциональные особенности скелетных мышечных волокон

Основу скелетной мышцы составляют мышечные во­локна. Длина волокна зависит от длины мышцы и колеб­лется от 5 до 400 мм, поперечный размер — от 10 до 100 мкм. Каждое мышечное волокно имеет наружную мембрану - сарколемму, структура которой напоминает мембрану ней­рона. Это сходство заключается не только в особенностях строения, но и функциональных возможностях — именно на сарколемме формируется распространяющийся потенциал действия мышечного волокна, как это имеет место на мемб­ране нервной клетки. Содержимое мышечного волокна (сар­коплазма) представлена миофибриллами — сократительны­ми элементами, и жидким компонентом — саркоплазматическим матриксом, в котором "плавают" миофибриллы. В сар­коплазме выделяется так же саркоплазматический ретикулюм — система мешочков и продольных трубочек, расположен­ных параллельно миофибриллам. Внутри мышечного волок­на имеются также поперечные трубочки (Т-система), лежа­щие перпендикулярно к миофибриллам. Поперечные трубоч­ки имеют мембрану, сходную с мембраной сарколеммы, и выглядят как впячивания наружной мембраны внутрь мы­шечного волокна. В местах пересечения продольных и попе­речных трубочек, т.е. в месте их контакта, образуются цис­терны. Полость поперечной трубочки соединена с межкле­точным пространством, таким образом, обеспечивается об­мен содержимым между мышечной клеткой и окружающим пространством и передача возбуждения от сарколеммы внутрь мышечного волокна к миофибриллам. В одном мышечном во­локне содержится до 1000 миофибрилл. Каждая миофибрилла состоит из миофиламентов двух видов — тонких и толстых. Пер­вые состоят в основном из молекул белка актина, вторые из миозина. В состав тонких волокон входят также регуляторные белки тропомиозин, тропин, альфа-актинин и бета-актинин. При мышечном сокращении, миозин и одна из фракций актина — Ф-актин — образуют новый белковый комплекс — актомиозин. В миофибрилле актиновые и миозиновые волокна расположены определенным образом. Тонкие чередуются с толстыми, фор­мируя характерную структуру, называемую саркомером, — ос­новную функциональную субъединицу мышцы. Соотношение пучков таково, что микроскопическая картина миофибрилл имеет поперечную исчерченность, в связи с чем, скелетные мышцы и получили свое название. Светлые участки свидетельствуют о присутствии только тонких волокон (I-диски), темные участки — часть саркомера, где присутствуют и тонкие и толстые во­локна (А-диски). Самая центральная часть диска содержит только толстые (миозиновые) нити и обозначается как Н-зона. Таким образом, пучки актиновых и миозиновых нитей перекры­ваются не по всей длине, что является решающим обстоятель­ством в механизме мышечного сокращения.

Мышца укорачивает свою длину, т.е. сокращается в ре­зультате укорочения множества саркомеров, соединенных в ми­офибрилле последовательно. Согласно общепризнанной те­ории Хаксли и Хенсона /1954/, укорочение саркомера обеспечи­вается взаимным скольжением актиновых и миозиновых нитей (теория скольжения). При этом длина самих нитей не изменя­ется, а увеличивается лишь степень их перекрытия, о чем сви­детельствует сохранность размеров А-диска и укорочение I-диска и Н-зоны. При растяжении мышцы, тонкие актиновые во­локна выходят из промежутков между толстыми миозиновыми, размеры Н-зоны и I-диска увеличиваются, при неизменности аб­солютной длины самих нитей, т.е. степень перекрытия актино­вых и миозиновых нитей уменьшается. При изотоническом сок­ращении длина каждого саркомера уменьшается всего лишь на 1 мкм, однако, вследствие огромного количества саркомеров, соединенных последовательно, целая мышца при сокращении может уменьшать свою длину на 25 – 30 %. Интимный механизм мы­шечного сокращения сегодня изучен достаточно подробно и представляется как последовательность следующих процессов:

— Обусловленное приходом нервного импульса в оконча­ние аксона двигательного нейрона выделение медиатора (АХ) в синаптическую щель.

— Взаимодействие АХ с рецепторами на постсинаптической мембране мышечного волокна и образование комплекса АХ-рецептор.

—Увеличение проницаемости постсинаптической мембра­ны и формирование местного электрического потенциала — по­тенциала концевой пластинки (ПКП).

— Формирование распространяющегося потенциала дей­ствия, охватывающего всю мембрану мышечной клетки.

— Распространение потенциала действия по попереч­ным трубочкам внутрь клетки, переход возбуждения на саркоплазматический ретикулюм.

— Освобождение ионов Са⁺⁺, хранящегося в цистернах, пе­реход ионов Са⁺⁺ во внутриклеточную жидкость и контакт их с миофибриллами.

— Включение механизма скольжения, т.е. сокращение мы­шечных волокон.

Под влиянием потенциала действия концевой пластинки, распространяющегося на Т-систему, выделяется большое ко­личество ионов Са⁺⁺, которые немедленно вступают в связь с тропонином, вследствие чего система тропонин - тропомиозин ут­рачивает способность тормозить взаимодействие актина с ми­озином. Энергия для мышечного сокращения освобождается активированной АТФ-азой актомиозина, гидролизующей АТФ на АДФ и фосфат. При этом освобождается до 10 ккал на моль АТФ. Ресинтез АТФ происходит за счет креатинфосфата, про­цессов гликогенолиза и гликолиза. Прекращение возбуждения ведет к снижению концентрации ионов Са⁺⁺ в межфибриллярном пространстве вследствие активного поглощения его мем­бранами саркоплазматического ретикулюма (кальциевый насос).

При этом реактивируется система тропонин-тропомиозин, которая вновь начинает тормозить взаимодействие актина и ми­озина, снижается АТФ-азная активность миозина. Этот процесс сопровождается расслаблением мышечного волокна. Схема этого процесса представлена на рис. 6.

Рис.6
Мышечные волокна раз­деляются на два основных вида: белые, обеспечивающие быс­трую двигательную активность, и красные, способные к длитель­ному поддержанию сокращения. Обычно в любой мышце при­сутствуют и те и другие. Превалирование в мышце белых или красных волокон обуславливает и свойства целых мышц — ли­бо быстроту сокращения, либо способность к длительному под­держанию сокращения. Белые мышечные волокна отличаются высоким содержанием миофибрилл при сравнительно неболь­шом объеме саркоплазмы, незначительным содержанием миоглобина, высоким содержанием гликогена и гликолитических ферментов. Для красных мышечных волокон характерно вы­сокое содержание миоглобина, обилие цитоплазматических органелл (в особенности митохондрий), наличие триглицеридов. Функционально белые мышечные волокна отличаются от крас­ных большей АТФ-азной активностью миозина.

В таблице 6 представлены некоторые характеристики быс­трых и медленных мышечных волокон.

Быстрые волокна в литературе обычно обозначаются как волокна II типа или как F-волокна (от английского Fast — быстрый), медленные как волокна I типа или как S волокна (от английского Slow — медленный). Медленные волокна более выносливы, они имеют богатую капиллярную сеть, а наличие в них триглицеридов и значительных запасов миоглобина обус­лавливают их способность к выполнению значительной работы на выносливость в основном аэробного характера. Быстрые мы­шечные волокна имеют большую активность гликолитических ферментов и более приспособлены к выполнению относитель­но кратковременных сокращений большой мощности. Быстрые волокна представлены двумя разновидностями — подтип II-A и подтип II-B. Волокна II-A несколько толще воло­кон подтипа II-B, они более приспособлены к аэробным услови­ям энергообразования, они более выносливы.
Таблица 6

Биохимические и физиологические характеристики трех видов мышечных волокон у человека: биохимические данные — исследования четырехглавой мышцы бедра /Б.Салтин и др.,1977/, физиологические данные — иссле­дования медиальной икроножной мышцы /Р.Гарнетт и др.,1979/

Характеристики	Виды мышечных волокон
	1	II - А	II - В
Биохимические (активность ферментов мМ / кг сырого веса):
СДГ (окислительный фермент)	11.5	9.0	6.5
ФФК (гликолитический фермент)	9.4	14.4	20.0
Физиологические: время одиночного сокращения (мс)	94.3	64.5	69.6
Сила одиночного сокращ.я (г)	11.5	13.8	46.3
Индекс утомляемости *	0.84	0.82	0.63

* Индекс утомляемости — отношение силы одиночного сокра­щения после 3000 сокращений к силе исходного, контрольного, оди­ночного сокращения.

Таким образом, волокна подтипа II-A представляются как про­межуточные между классическими медленными (I тип) и быстрыми (подтип II-B) мышечными волокнами. Например, двуглавая мышца плеча содержит до 61 % медленных волокон, а камбаловидная — на 98 - 100 % состоит из медленных волокон. Отсюда понятна высокая выносливость последней и быстрая утомляемость первой. И все же большинство мышц человека содержат и те, и другие волокна, и су­ществует точка зрения, что морфологические и функциональные ха­рактеристики мышечных волокон не являются постоянными и могут отражать разные функциональные состояния последних.

---